介紹一些酶的基礎(chǔ)知識

saturnbio · 發(fā)表于 2010-10-27 23:01:19

英文名稱：enzyme
定義：催化特定化學(xué)反應(yīng)的蛋白質(zhì)、RNA或其復(fù)合體。是生物催化劑，能通過降低反應(yīng)的活化能加快反應(yīng)速度，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。絕大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。具有催化效率高、專一性強(qiáng)、作用條件溫和等特點(diǎn)。

酶（enzyme），早期是指in yeast 在酵母中的意思，指由生物體內(nèi)活細(xì)胞產(chǎn)生的一種生物催化劑。大多數(shù)由蛋白質(zhì)組成（少數(shù)為RNA）。能在機(jī)體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學(xué)反應(yīng)，促進(jìn)生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運(yùn)動和生殖都是酶促反應(yīng)過程。酶是細(xì)胞賴以生存的基礎(chǔ)。細(xì)胞新陳代謝包括的所有化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下進(jìn)行的。

酶的來源
　　所謂酶（Enzyme），在希臘語里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各樣各樣進(jìn)行著生命活動的物質(zhì)被發(fā)現(xiàn)，然后被這樣命名。此時(shí)，“酵母”始終是活著的生命體=微生物、“酶”是活著的物質(zhì) = 制造出生命活動的不可思議的物質(zhì)（按影象來說叫存活物質(zhì)可能更好）。　　但是酶不等於酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內(nèi)含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！　　酵母是單細(xì)胞微生物，內(nèi)含有許多酶，酵母具備細(xì)胞組織，而酶則是蛋白質(zhì)，通常一個(gè)酵母菌里有數(shù)千種蛋白質(zhì)，所以說酵母含有酶，但酶不等於酵母。

酶的發(fā)現(xiàn)
　　1773年，意大利科學(xué)家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）設(shè)計(jì)了一個(gè)巧妙的實(shí)驗(yàn)：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過一段時(shí)間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。于是，他推斷胃液中一定含有消化肉塊的物質(zhì)。但是什么，他不清楚。　　
1836年，德國科學(xué)家施旺（T.Schwann,1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)。解開胃的消化之謎。　　
1926年，美國科學(xué)家薩姆鈉（J.B.Sumner,1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結(jié)晶，并通過化學(xué)實(shí)驗(yàn)證實(shí)脲酶是一種蛋白質(zhì)。　　
20世紀(jì)30年代，科學(xué)家們相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶，并指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質(zhì)。　　
20世紀(jì)80年代，美國科學(xué)家切赫（T.R.Cech,1947—）和奧特曼（S.Altman,1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用。

donghaijun2009 · 發(fā)表于 2010-10-27 23:08:30

待續(xù)?。?！

saturnbio · 發(fā)表于 2010-10-27 23:13:09

酶的分類
　　根據(jù)酶所催化的反應(yīng)性質(zhì)的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類（oxidoreductase）
　　促進(jìn)底物的氧化或還原。
轉(zhuǎn)移酶類（transferases）
　　促進(jìn)不同物質(zhì)分子間某種化學(xué)基團(tuán)的交換或轉(zhuǎn)移。
水解酶類（hydrolases ）
　　促進(jìn)水解反應(yīng)。
裂合酶類（lyases）
　　催化從底物分子雙鍵上加基團(tuán)或脫基團(tuán)反應(yīng)，即促進(jìn)一種化合物分裂為兩種化合物，或由兩種化合物合成一種化合物。
異構(gòu)酶類（isomerases）
　　促進(jìn)同分異構(gòu)體互相轉(zhuǎn)化，即催化底物分子內(nèi)部的重排反應(yīng)。
合成酶類（ligase）
　　促進(jìn)兩分子化合物互相結(jié)合，同時(shí)ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸鍵斷裂，即催化分子間締合反應(yīng)。　　按照國際生化協(xié)會公布的酶的統(tǒng)一分類原則，在上述六大類基礎(chǔ)上，在每一大類酶中又根據(jù)底物中被作用的基團(tuán)或鍵的特點(diǎn)，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應(yīng)物的性質(zhì)，每一個(gè)亞類再分為幾個(gè)組（亞亞類）；每個(gè)組中直接包含若干個(gè)酶。

影響酶活力的因素
　　米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說推導(dǎo)出酶促反應(yīng)速度方程式，即米-門公式（具體參考《環(huán)境工程微生物學(xué)》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應(yīng)速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。　　

（1）酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
　　從米門公式和酶濃度與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r(shí)，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實(shí)上，當(dāng)酶濃度很高時(shí)，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。　　

（2）底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
　　在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時(shí)，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會增加，酶促反應(yīng)速度也不增加。
　　還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應(yīng)速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應(yīng)速度就大。在實(shí)際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴(kuò)散性，從而降低了酶促反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應(yīng)速度。　　

（3）溫度對酶促反應(yīng)速度的影響
　　各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強(qiáng)，酶促反應(yīng)速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應(yīng)速度可以相應(yīng)提高1～2倍。不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃?？梢姡恍┭挎邨U菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應(yīng)速度。
　　最適溫度在60℃以下的酶，當(dāng)溫度達(dá)到60～80℃時(shí)，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當(dāng)溫度接近100℃時(shí)，酶的催化作用完全喪失。　　

（4）pH對酶促反應(yīng)速度的影響
　　酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個(gè)方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩(wěn)定性，進(jìn)而使酶遭受不可逆破壞。　　

（5）激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響
　　能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機(jī)陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機(jī)陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機(jī)化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r(shí)，才表現(xiàn)出催化活性或強(qiáng)化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?　　

（6）抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響
　　能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
　　對酶促反應(yīng)的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應(yīng)速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復(fù)酶的活性。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合后，底物仍可與酶活性中心結(jié)合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
　　有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。

donghaijun2009 · 發(fā)表于 2010-10-27 23:16:51

重溫下生化酶學(xué)內(nèi)容。

saturnbio · 發(fā)表于 2010-10-27 23:30:16

酶的化學(xué)本質(zhì)
　　大多數(shù)為蛋白質(zhì)，少部分為RNA。

酶的化學(xué)組成
　　按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機(jī)物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子 (cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價(jià)鍵相連的稱為輔基(prosthetic group)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價(jià)鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。表4-1為以金屬離子作結(jié)合酶輔助因子的一些例子。表4-2列出含B族維生素的幾種輔酶(基)及其參與的反應(yīng)。
　　結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫(H+和e)或某些化學(xué)基團(tuán)的載體，起傳遞氫或化學(xué)基團(tuán)的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，從表4—1中已見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫(H+和e)及一些特殊化學(xué)基團(tuán)的運(yùn)載。

酶的活性中心
　　酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達(dá)百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。一個(gè)值得注意的問題是酶所催化的反應(yīng)物即底物（substrate），卻大多為小分物質(zhì)它們的分子質(zhì)量比酶要小幾個(gè)數(shù)量級。
　　酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團(tuán)，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團(tuán)在與底物結(jié)合時(shí)起結(jié)合基團(tuán)(binding group)的作用，有的在催化反應(yīng)中起催化基團(tuán)(catalytic group)的作用。但有的基團(tuán)既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團(tuán)統(tǒng)稱為必需基團(tuán)(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個(gè)在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納進(jìn)入的底物與之結(jié)合（圖4-1）并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個(gè)區(qū)域即稱為酶的活性中心。
　　而酶活性中心以外的功能集團(tuán)則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團(tuán)。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應(yīng)的特異性實(shí)際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團(tuán)、催化基團(tuán)及其空間結(jié)構(gòu)。

酶的分子結(jié)構(gòu)與催化活性的關(guān)系
　　酶的分子結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)是其氨基酸的序列，它決定著酶的空間結(jié)構(gòu)和活性中心的形成以及酶催化的專一性。如哺乳動物中的磷酸甘油醛脫氫酶的氨基酸殘基序列幾乎完全相同，說明相同的一級結(jié)構(gòu)是酶催化同一反應(yīng)的基礎(chǔ)。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和彈性蛋白酶都能水解食物蛋白質(zhì)的肽鍵，但三者水解的肽鍵有各自的特異性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，胰蛋白酶水解賴氨酸等堿性氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，而彈性蛋白酶水解側(cè)鏈較小且不帶電荷氨基酸殘基提供羧基的肽鍵．這三種酶的氨基酸序列分析顯示40％左右的氨基酸序列相同，都以絲氨酸殘基作為酶的活性中心基團(tuán)，三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X線衍射研究提示這三種酶有相似的空間結(jié)構(gòu)，這是它們都能水解肽鍵的基礎(chǔ)。而它們水解肽鍵時(shí)的特異性則來自酶的底物結(jié)合部位上氨基酸組成上有微小的差別所致。這三個(gè)酶的底物結(jié)合部位均有一個(gè)袋形結(jié)構(gòu)，糜蛋白酶該處能容納芳香基或非極性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一個(gè)氨基酸殘基為天冬氨酸取代，使該處負(fù)電荷增強(qiáng)，故該處對帶正電荷的賴氨酸或精酸殘基結(jié)合有利；彈性蛋白酶口袋二側(cè)為纈氨酸和蘇氨酸殘基所取代，因此該處只能結(jié)合較小側(cè)鏈和不帶電荷的基團(tuán)．說明酶的催化特異性與酶分子結(jié)構(gòu)的緊密關(guān)系。

同工酶
　　同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一類催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個(gè)體的不同組織，甚至在同一組織、同一細(xì)胞的不同細(xì)胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最為清楚。人和脊柱動物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學(xué)反應(yīng)，五種同工酶均由四個(gè)亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。　　M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質(zhì)的差別．通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動速度最快，而LDH5泳動最慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2、LDH3和LDH4(圖4-5) 圖4-5還說明了不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主．不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關(guān)．LDH1和LDH2對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(yīng)(詳見糖代謝章)．在組織病變時(shí)這些同工酶釋放入血，由于同工酶在組織器官中分布差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病(圖4-5)。

修飾酶
　　體內(nèi)有些酶需在其它酶作用下，對酶分子結(jié)構(gòu)進(jìn)行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶（modification enzyme）。其中以共價(jià)修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團(tuán)-OH可被磷酸化，這時(shí)伴有共價(jià)鍵的修飾變化生成，故稱共價(jià)修飾(covalent modification)。由于這種修飾導(dǎo)致酶活力改變稱為酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)(covalent modification regulation)。體內(nèi)最常見的共價(jià)修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙?；c去乙酰化、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由于共價(jià)修飾反應(yīng)迅速，具有級聯(lián)式放大效應(yīng)所以亦是體內(nèi)調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的重要方式。如催化糖原分解第一步反應(yīng)的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程（詳見糖代謝章）

多酶復(fù)合體與多酶體系
　　體內(nèi)有些酶彼此聚合在一起，組成一個(gè)物理的結(jié)合體，此結(jié)合體稱為多酶復(fù)合體(multienzyme complex)。若把多酶復(fù)合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶復(fù)合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應(yīng)的丙酮酸脫氫酶多酶復(fù)合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶復(fù)合體由四種酶組成。多酶復(fù)合體第一個(gè)酶催化反應(yīng)的產(chǎn)物成為第二個(gè)酶作用的底物，如此連續(xù)進(jìn)行，直至終產(chǎn)物生成．　　多酶復(fù)合體由于有物理結(jié)合，在空間構(gòu)象上有利于這種流水作業(yè)的快速進(jìn)行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。　　體內(nèi)物質(zhì)代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應(yīng)過程，這些酶不同于多酶復(fù)合體，在結(jié)構(gòu)上無彼此關(guān)聯(lián)。故稱為多酶體系(multienzyme system)。如參與糖酵解的11個(gè)酶均存在于胞液，組成一個(gè)多酶體系。

多功能酶
　　近年來發(fā)現(xiàn)有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質(zhì)量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個(gè)肽段，一個(gè)含5’-3’核酸外切酶活性，另一個(gè)含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個(gè)活性中心。哺乳動物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子結(jié)構(gòu)上比多酶復(fù)合體更具有優(yōu)越性，因?yàn)橄嚓P(guān)的化學(xué)反應(yīng)在一個(gè)酶分子上進(jìn)行，比多酶復(fù)合體更有效，這也是生物進(jìn)化的結(jié)果。

別構(gòu)酶
　　別構(gòu)酶(allosteric enzyme)往往是具有四級結(jié)構(gòu)的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點(diǎn)（catalytic site）外；還有別構(gòu)位點(diǎn)(allosteric site)．后者是結(jié)合別構(gòu)劑(allesteric effector)的位置，當(dāng)它與別構(gòu)劑結(jié)合時(shí)，酶的分子構(gòu)象就會發(fā)生輕微變化，影響到催化位點(diǎn)對底物的親和力和催化效率。若別構(gòu)劑結(jié)合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構(gòu)激活劑(allostericactivator)，反之使酶底物的r親和力或催化效率降低的稱為別構(gòu)抑制劑(allostericinhibitor)。酶活性受別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的作用稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric regulation)作用．別構(gòu)酶的催化位點(diǎn)與別構(gòu)位點(diǎn)可共處一個(gè)亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上．在后一種情況下具催化位點(diǎn)的亞基稱催化亞基，而具別構(gòu)位點(diǎn)的稱調(diào)節(jié)亞基。多數(shù)別構(gòu)酶處于代謝途徑的開端，而別構(gòu)酶的別構(gòu)劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產(chǎn)物或終產(chǎn)物。故別構(gòu)酶的催化活性受細(xì)胞內(nèi)底物濃度、代謝中間物或終產(chǎn)物濃度的調(diào)節(jié)。終產(chǎn)物抑制該途徑中的別構(gòu)酶稱反饋抑制(feedback inhibition)．說明一旦細(xì)胞內(nèi)終產(chǎn)物增多，它作為別構(gòu)抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時(shí)調(diào)整該代謝途徑的速度，以適應(yīng)細(xì)胞生理機(jī)能的需要。別構(gòu)酶在細(xì)胞物質(zhì)代謝上的調(diào)節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構(gòu)酶又稱調(diào)節(jié)酶。（regulatory enzyme）

saturnbio · 發(fā)表于 2010-10-27 23:36:59

本帖最后由 saturnbio 于 2010-10-27 23:39 編輯

酶在生物體內(nèi)
　　在生物體內(nèi)的酶是具有生物活性的蛋白質(zhì)，存在于生物體內(nèi)的細(xì)胞和組織中，作為生物體內(nèi)化學(xué)反應(yīng)的催化劑，不斷地進(jìn)行自我更新，使生物體內(nèi)及其復(fù)雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進(jìn)行．
　　酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學(xué)催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內(nèi)許多化學(xué)反應(yīng)很容易進(jìn)行的原因之一．
　　酶的催化具有高度的化學(xué)選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應(yīng)起催化作用，且酶和被催化的反應(yīng)物在結(jié)構(gòu)上往往有相似性．
　　一般在37℃左右，接近中性的環(huán)境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白質(zhì)，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高于60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至?xí)ゴ呋饔茫畯?qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．
　　人體內(nèi)存在大量酶，結(jié)構(gòu)復(fù)雜，種類繁多，到目前為止，已發(fā)現(xiàn)3000種以上（即多樣性）．如米飯?jiān)诳谇粌?nèi)咀嚼時(shí)，咀嚼時(shí)間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時(shí)多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化．此外人體內(nèi)還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質(zhì)，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結(jié)合成人體所需的各種蛋白質(zhì)，這其中發(fā)生了許多復(fù)雜的化學(xué)反應(yīng)．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．

酶在醫(yī)療上
　　隨著對酶研究的發(fā)展，酶在醫(yī)學(xué)上的重要性越來越引起了人們的注意，應(yīng)用越來越廣泛．下面分三個(gè)方面介紹．
　　
1．酶與某些疾病的關(guān)系
　　酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或?qū)Σ编舾谢颊呤且?－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有機(jī)磷農(nóng)藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時(shí)，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團(tuán)絲氨酸上的一個(gè)－OH結(jié)合而使酶失去活性．膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當(dāng)膽堿酯酶被抑制失活后，乙酰膽堿水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現(xiàn)一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團(tuán)（如半胱氨酸的－SH）結(jié)合而使酶失去活性．　　

2．酶在疾病診斷上的應(yīng)用
　　正常人體內(nèi)酶活性較穩(wěn)定，當(dāng)人體某些器官和組織受損或發(fā)生疾病后，某些酶被釋放入血、尿或體液內(nèi)．如急性胰腺炎時(shí)，血清和尿中淀粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細(xì)胞壞死或通透性增強(qiáng)，大量轉(zhuǎn)氨酶釋放入血，使血清轉(zhuǎn)氨酶升高；心肌梗塞時(shí)，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當(dāng)有機(jī)磷農(nóng)藥中毒時(shí)，膽堿酯酶活性受抑制，血清膽堿酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時(shí)，血清r－谷氨酰移換酶增高等等．因此，借助血、尿或體液內(nèi)酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發(fā)生和發(fā)展．　　

3．酶在臨床治療上的應(yīng)用
　　近年來，酶療法已逐漸被人們所認(rèn)識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應(yīng)用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質(zhì)分解，此原理已用于外科擴(kuò)創(chuàng)，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內(nèi)凝血等病的治療中，可應(yīng)用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
　　一些輔酶，如輔酶A、輔酶Q等，可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學(xué)藥物，進(jìn)行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療．如磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細(xì)菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細(xì)胞內(nèi)與核酸或蛋白質(zhì)合成有關(guān)的酶類，從而抑制瘤細(xì)胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用于治療甲狀腺機(jī)能亢進(jìn)等．

酶在生產(chǎn)、生活中
　　如釀酒工業(yè)中使用的酵母菌，就是通過有關(guān)的微生物產(chǎn)生的，酶的作用將淀粉等通過水解、氧化等過程，最后轉(zhuǎn)化為酒精；醬油、食醋的生產(chǎn)也是在酶的作用下完成的；用半纖維素酶和纖維素酶處理過的飼料，營養(yǎng)價(jià)值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗?jié)n等很容易除去等等……
　　由于酶的應(yīng)用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．目前酶可以從生物體內(nèi)提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由于酶在生物體內(nèi)的含量很低，因此，它不能適應(yīng)生產(chǎn)上的需要．工業(yè)上大量的酶是采用微生物的發(fā)酵來制取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進(jìn)行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學(xué)水平的提高，酶的應(yīng)用將具有非常廣闊的前景．